Más allá del dogma de la biología molecular: la sumoilación

Casi sin descanso empieza un nuevo curso y es hora de ir desmenuzando, poco a poco, todo aquello que he ido aprendiendo y descubriendo durante el congreso. De todos los simposios que había para elegir me pareció interesante descubrir todo aquello que hay detrás del dogma. Como todos sabéis el dogma de la biología molecular se basa en un flujo de información, desde el DNA que contiene las instrucciones hasta las proteínas que son las encargadas de realizar las respectivas funciones en la célula. Pronto descubrieron que esto se alejaba de la realidad al descubrir por ejemplo virus con genoma de RNA y la retrotranscriptasa reversa capaz de copiar DNA a partir de RNA. Tal y como se iba avanzando en investigación aparecían nuevas excepciones que confirmaban la regla, y no una secuencia de DNA tiene por qué codificar para una sola proteína, se ha visto que depende del procesado posterior, así como de las modificaciones postraduccionales, que no dependen directamente del DNA sino del contexto en el que se encuentre la célula en cada momento.

La sumoilación es un ejemplo de modificaciones postraduccionales. He de confesar que a lo largo de la carrera nadie había nombrado este tipo de modificación y por eso me pareció muy interesante contarla en el blog, sobre todo por las similitudes que comparte con otro proceso mucho más conocido por todos vosotros, la ubicuitinación.

SUMO es un péptido muy similar a la ubicuitina, al igual que esta se une de forma covalente a las proteínas marcándolas. No obstante en el caso de la ubicuitinación esta marca es como una pena de muerte para la proteína que es etiquetada ya que es directamente dirigida hacia el proteasoma para su destrucción. En este caso la sumoilación regula la interacción entre proteínas. De forma similar a la fosforilación que puede activar o desactivar un enzima, la sumoilación proviene a la proteína de un nuevo parche de interacción, de manera que puede interaccionar con otra y activar, por ejemplo, la transcripción de un gen concreto.

Al igual que la ubicuitina también tiene enzimas específicos encargados de establecer el enlace covalente entre el péptido y dicha molécula y a pesar de que su efecto es duradero puede ser reversible.

Las funciones de SUMO son múltiples, y aun quedan muchas por descubrir, algunas de ellas son la localización subcelular, el control del ciclo, modulación transcripcional y sobre todo muy importante en vertebrados porque al parecer tiene un papel muy importante en la formación del romboencéfalo posterior durante el desarrollo del cerebro.

 

 

1. ↑ Owerbach D, McKay EM, Yeh ET, Gabbay KH, Bohren KM. (2005). «A proline-90 residue unique to SUMO-4 prevents maturation and sumoylation». Biochem Biophys Res Commun Nov 18. 337(2):517-20.

 

1. ↑ Verger A, Perdomo J, Crossley M. Modification with SUMO. A role in transcriptional regulation. EMBO Rep. 2003 Feb;4(2):137-42.

 

1. ↑ Zhou W, Ryan JJ, Zhou H. Global analyses of sumoylated proteins in Saccharomyces cerevisiae. Induction of protein sumoylation by cellular stresses. J Biol Chem. 2004 Jul 30;279(31):32262-8