Una enzima, dos funciones

Cuando doy clase de Enzimología, siempre les comento a mis alumnos que las enzimas tienen una estructura tridimensional muy intrincada tan solo para forma una cavidad que forma el sitio catalítico. Todo ese andamiaje estructural es necesario para que las cadenas laterales de ciertos residuos se coloquen en una posición determinada en el espacio y acojan el sustrato que van a convertir en producto. ¿Pero y si pudiésemos aprovechar ese andamiaje para introducir un segundo sitio catalítico? Eso es lo que hemos hecho en el último trabajo que hemos presentado en el laboratorio de Ingeniería Molecular de Enzimas del Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos (CSIC), junto con el Barcelona Supercomputing Center, el Instituto de Química Física Blas Cabrera (CSIC) y el Instituto de Catálisis y Petroleoquímica  (CSIC) y que hoy os quiero contar por aquí. 

Túneles catalíticos que permiten la hidrólisis de polímeros

Llevo tiempo con ganas de escribir sobre uno de los últimos artículos en los que he colaborado con el ICMOL-UV. Se trata de la creación de unos nuevos nanomateriales capaces de degradar biopolímeros largos, concretamente el xilano. El reto de este nuevo material ha sido encapsular una enzima, la xilanasa, en una nanoestructura diseñada específicamente para acogerla, protegerla y permitir su reutilización, manteniendo al mismo tiempo la accesibilidad al sustrato en su interior. ¿Queréis saber más?

Nueva patente para combatir la Listeria monocitogenes

Hace unas semanas compartí con vosotros nuestra contribución en la lucha contra Listeria monocytogenes, a través de una publicación científica y una patente. Hoy quiero daros más detalles sobre nuestro trabajo, su relevancia y las repercusiones que podría tener. Por ello, os dejo el vídeo explicativo de la patente y una entrevista realizada para Grupo TV. Han sido días intensos y frenéticos, pero seguimos avanzando para que este aporte pueda llegar a la industria. Ojalá muy pronto os pueda mostrar una solución limpiadora que ya incluya nuestro cocktail enzimático.

Cuando la unión hace la fuerza: dos enzimas se alían para combatir a Listeria

 

Las toxiinfecciones alimentarias son un problema creciente de salud pública y seguridad alimentaria. Bacterias como Listeria monocytogenes, presentes en productos como embutidos, ahumados, lácteos y comidas precocinadas, generan continuas alertas relacionadas con alimentos contaminados. Combatirlas de manera eficaz y segura es un desafío para la industria alimentaria.

Actualmente, se emplean desinfectantes químicos como compuestos clorados, glutaraldehído, alquilaminas, alcoholes y sales de amonio cuaternario. Aunque eficaces, tienen importantes desventajas: dejan residuos tóxicos, representan riesgos para la salud humana y no se alinean con la tendencia hacia soluciones más sostenibles.
 

En nuestro grupo de investigación, hemos apostado por las enzimas como alternativas ecológicas e innovadoras. ¿Y si te dijera que la combinación de dos enzimas puede ser la clave para combatir Listeria?

Las enzimas como modelo de estudio de la formación de fibras amiloides

La fibrilación amiloide de proteínas es un fenómeno que ha captado la atención de los científicos debido a su implicación en diversas enfermedades humanas, como el Alzheimer, el Parkinson e incluso la diabetes tipo 2. Estas enfermedades están caracterizadas por la acumulación de fibras amiloides, que son agregados de proteínas mal plegadas. En este artículo que os traigo hoy al blog, y del cual soy coautor, exploramos la formación de fibras amiloides en dos β-glucosidasas, BglA y BglB, pertenecientes a la familia 1 de las glicosil hidrolasas (GH1).

Adaptado de: Duran-Aniotz et al., 2013