¿Qué tienen en común los centros activos de los enzimas?

Basta echar un vistazo a las bases de datos para darse cuenta que el número de enzimas que existen es abismal, con múltiples nomenclaturas, procedentes de una gran cantidad de organismos, enzimas ortólogos, parálogos, con más de un tipo de sustrato en algunas ocasiones…pero todos ellos tienen algo en común y que hace que los caractericemos como lo que son, y ese lugar es el centro activo. Todos los enzimas tienen un centro activo, un lugar, un espacio físico en el espacio tridimensional de la proteína en donde se va a alojar el sustrato, aislado del medio que le rodea, para permitir que se produzca el proceso de catálisis. Pero para más inri todos los centros activos cumplen una serie de premisas que se repiten en todos ellos y que nos permite caracterizarlos como centro activo de la proteína.

1. El centro activo es una hendidura tridimensional formada por grupos que provienen de diferentes partes de la secuencia de aminoácidos. Es decir que los residuos que conforman el centro activo pueden estar a grandes distancias en la secuencia aminoacídica pero cercanos cuando se produce el plegamiento en la estructura terciaria o cuaternaria.

2. El centro activo supone una porción relativamente pequeña del volumen total del enzima. Es cierto que las proteínas están normalmente constituidas por más de cien residuos, sin embargo son muy pocas cadenas laterales de los aminoácidos las que están en contacto directo con el sustrato. La función del resto de los aminoácidos es servir de andamiaje para que los grupos que se sitúan en el centro catalítico estén cerca entre sí, además en muchas proteínas parte de los residuos que no intervienen en la catálisis pueden tener algún tipo de función reguladora.

3. Los centros activos son microentornos únicos. Son micro-espacios capaces de ajustarse al sustrato excluyendo de forma total el agua, a no ser que esta sea uno de los intermediarios de la reacción, por tanto se trata de un micro-entorno de tipo apolar que contiene también residuos polares que adquieren propiedades especiales para la unión del sustrato o la propia catálisis.

4. Los sustratos se unen a los enzimas por numerosas fuerzas débiles. La suma de todas las interacciones, ya sean puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas de van der Walls…que se dan entre el sustrato y el centro activo permiten que los residuos catalíticos estén en la posición y distancia correcta de los átomos del sustrato para que se produzca la reacción.

5. La especificidad del enlace depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo. Es algo que se deduce de la premisa anterior, si todas esas fuerzas débiles no se suman el sustrato y el enzima no van a interaccionar de forma correcta, no se va a dar un contacto lo suficientemente cercano para que se de la catálisis.

Estos 5 puntos son compartidos por los centros activos de todos los enzimas, al menos según el Stryer (libro de bioquímica en donde aparece parte de la información comentada). Mi pregunta es: ¿Habrá algún centro activo que sea la excepción?