Cazando nuevas lactasas: entre la evolución dirigida y la bioinformática

Hoy os traigo el último trabajo acerca de lactasas y que cierra algunos de los flecos de resultados derivados de la tésis doctoral y que todavía no habían sido publicados.

Como ya sabéis la lactosa es, al mismo tiempo, un nutriente esencial y un desafío ya que una parte considerable de la población adulta presenta dificultades para digerirla, lo que ha impulsado en las últimas décadas una expansión constante de los productos sin lactosa y de los alimentos enriquecidos en galactooligosacáridos, compuestos con efectos prebióticos beneficiosos para la salud intestinal. Detrás de esta tendencia se encuentra una enzima clave: la lactasa, capaz de romper el enlace entre glucosa y galactosa. Aunque la industria utiliza de forma habitual la lactasa procedente de la levadura Kluyveromyces lactis, desde hace años se buscan alternativas que puedan tener mejores propiedades, como por ejemplo una mayor termoestabilidad. Un ejemplo de ello es la β-galactosidasa TmLac de Thermotoga maritima. Su extraordinaria resistencia térmica la convierte en una candidata ideal para procesos industriales en condiciones severas, aunque presenta un inconveniente importante: es menos eficiente que la lactasa de levadura en la hidrólisis de lactosa.

Una enzima, dos funciones

Cuando doy clase de Enzimología, siempre les comento a mis alumnos que las enzimas tienen una estructura tridimensional muy intrincada tan solo para forma una cavidad que forma el sitio catalítico. Todo ese andamiaje estructural es necesario para que las cadenas laterales de ciertos residuos se coloquen en una posición determinada en el espacio y acojan el sustrato que van a convertir en producto. ¿Pero y si pudiésemos aprovechar ese andamiaje para introducir un segundo sitio catalítico? Eso es lo que hemos hecho en el último trabajo que hemos presentado en el laboratorio de Ingeniería Molecular de Enzimas del Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos (CSIC), junto con el Barcelona Supercomputing Center, el Instituto de Química Física Blas Cabrera (CSIC) y el Instituto de Catálisis y Petroleoquímica  (CSIC) y que hoy os quiero contar por aquí. 

Túneles catalíticos que permiten la hidrólisis de polímeros

Llevo tiempo con ganas de escribir sobre uno de los últimos artículos en los que he colaborado con el ICMOL-UV. Se trata de la creación de unos nuevos nanomateriales capaces de degradar biopolímeros largos, concretamente el xilano. El reto de este nuevo material ha sido encapsular una enzima, la xilanasa, en una nanoestructura diseñada específicamente para acogerla, protegerla y permitir su reutilización, manteniendo al mismo tiempo la accesibilidad al sustrato en su interior. ¿Queréis saber más?

Nueva patente para combatir la Listeria monocitogenes

Hace unas semanas compartí con vosotros nuestra contribución en la lucha contra Listeria monocytogenes, a través de una publicación científica y una patente. Hoy quiero daros más detalles sobre nuestro trabajo, su relevancia y las repercusiones que podría tener. Por ello, os dejo el vídeo explicativo de la patente y una entrevista realizada para Grupo TV. Han sido días intensos y frenéticos, pero seguimos avanzando para que este aporte pueda llegar a la industria. Ojalá muy pronto os pueda mostrar una solución limpiadora que ya incluya nuestro cocktail enzimático.

Cuando la unión hace la fuerza: dos enzimas se alían para combatir a Listeria

 

Las toxiinfecciones alimentarias son un problema creciente de salud pública y seguridad alimentaria. Bacterias como Listeria monocytogenes, presentes en productos como embutidos, ahumados, lácteos y comidas precocinadas, generan continuas alertas relacionadas con alimentos contaminados. Combatirlas de manera eficaz y segura es un desafío para la industria alimentaria.

Actualmente, se emplean desinfectantes químicos como compuestos clorados, glutaraldehído, alquilaminas, alcoholes y sales de amonio cuaternario. Aunque eficaces, tienen importantes desventajas: dejan residuos tóxicos, representan riesgos para la salud humana y no se alinean con la tendencia hacia soluciones más sostenibles.
 

En nuestro grupo de investigación, hemos apostado por las enzimas como alternativas ecológicas e innovadoras. ¿Y si te dijera que la combinación de dos enzimas puede ser la clave para combatir Listeria?