La lactasa de Thermotoga maritima

Nuestra compañera Chantal sugirió en Facebook que os iría contando cosas del congreso a lo largo de la semana, e incluso que os contaría de que iba mi póster…pues ha llegado el momento y la primera entrada del congreso irá sobre el poster que presente y que en definitiva resume el trabajo realizado durante el año pasado en el laboratorio.

Como todos sabéis la lactosa es el azúcar predominante de la leche, está compuesto por dos monómeros, glucosa y galactosa. Cuando dicha lactosa llega al intestino debe ser hidrolizada a la forma monomérica para ser absorbida. El problema está en que el enzima que se encarga de realizar esta hidrólisis está presente cada vez en menor cantidad en el intestino. Durante la lactancia está presente en niveles muy elevados, pero a medida que se alcanza la edad adulta disminuye.

Cuando esto ocurre la lactosa se acumula en el intestino provocando un influjo de agua hacia el intestino que produce los síntomas de la diarrea, pero además esa lactosa puede ser fermentada por la microbiota intestinal produciendo gases que causan distensión, hinchazón y al fin y al cabo malestar.Por otro lado, el suero es uno de los residuos lácteos en la industrias queseras y la hidrólisis de la lactosa permite aprovechar ese producto de desecho como sustrato en otras industrias.

Es decir la lactosa en algunos casos se convierte en algo que se debe procesar y eliminar. Pero también es cierto que puede utilizarse como fuente para la síntesis de otros productos, como es el caso de los galactoligosacáridos (GOS) a los que se les ha otorgado un papel prebiótico, potenciando la microbiota intestinal beneficiosa previniendo del ataque de los patógenos.

Por eso la idea del trabajo ha sido aportar alternativas a las ya existentes en cuanto a hidrólisis de lactosa y producción de GOS.

Esta idea confluye en un enzima, la lactasa del microorganismo extremófilo Thermotoga maritima capaz de soportar temperaturas de hasta 75ºC y ph de 10.

Para conseguirlo lo hemos realizado mediante dos aproximaciones, por un lado mediante la inmovilización covalente del enzima a un soporte y por otro lado mediante la mutagénesis racional dirigida del centro activo.

¿Y qué se ha conseguido con todo esto?

De entrada la inmovilización del enzima ha aportado resultados interesantes en cuanto termoresistencia con respecto del enzima libre soportando mejor las altas temperaturas, pero también las bajas, siendo mucho más estable. Por otro lado la inmovilización utilizada, en microesferas magnéticas, permite separar fácilmente el producto de reacción del enzima con tan sólo someter el medio a un campo magnético, evitando tener que calentar la mezcla para desnaturalizar el enzima, tal y como se hace ahora.

Por otro lado la modificación del centro activo mediante mutagénesis dirigida ha permitido obtener un mutante capaz de sobreproducir GOS con respecto del organismo silvestre.

Todavía queda mucho por hacer, desde incrementar la producción de GOS mediante la creación de nuevos mutantes, la búsqueda de nuevos soportes etc…

Como veis en este breve resumen, en el que no puedo entrar con más detalles por cuestiones de confidencialidad, mi trabajo en ciencia es puramente aplicado, en este caso aplicado a la industria…eso sí, siempre teniendo como referencia la investigación básica, el buscar el conocimiento descriptivo de las cosas sin ningún tipo de meta final, ya que de no ser así, de no existir la ciencia básica mi día a día en el laboratorio no sería posible.