Buscar este blog

Cargando...

viernes, 25 de julio de 2008

¿Cómo se determina la estructura de una proteína?

Seguro que muchos de vosotros habéis visto fotos de estructuras tridimensionales de proteínas. Con sus hélices alfa y sus giros B. Estas estructuras representan la estructura auténtica de la proteína, ¿pero jamás os habéis preguntado como consiguen desvelar esta estructura?

 

Uno de los métodos más utilizados es la difracción de rayos X, el espaciado entre átomos de una red cristalina puede determinarse midiendo la localización y la intensidad de las manchas producidas en una película fotográfica por un haz de rayos X de longitud de una onda conocida al ser difractado por los electrones de los átomos.

 

Los métodos de difracción de rayos X también permiten estudiar el espaciado de diferentes tipos de átomos en moléculas orgánicas complejas, y entre estas moléculas se encuentran las proteínas.

 

Proteína cristalizada de una concha de langosta. Imagen: Imperial CollegeLa cantidad de información obtenida mediante cristalografía de rayos X depende del grado de orden estructural de la muestra. La obtención de información estructural tridimensional más detallada hace necesario partir de cristales de proteína altamente ordenados. Uno de los puntos más críticos en el análisis estructural es la cristalización de las proteínas.

 

Una vez obtenido el cristal se coloca en un haz de rayos X, entre la fuente de rayos X y el detector, y se genera un modelo regular de señales de difracción denominadas reflexiones. Las señales o puntos se generan por el haz de rayos X difractado y cada uno de los átomos de la molécula contribuye a cada uno de los puntos.

 

El patrón global de puntos va a dar lugar a la construcción de una mapa de densidad electrónica de la proteína mediante una herramienta matemática transformada de Fourier.

 

Después de procesar los datos con un computador se obtienen imágenes como éstas:

No hay comentarios :