Hoy os traigo el último trabajo acerca de lactasas y que cierra algunos de los flecos de resultados derivados de la tésis doctoral y que todavía no habían sido publicados.
Como ya sabéis la lactosa es, al mismo tiempo, un nutriente esencial y un desafío ya que una parte considerable de la población adulta presenta dificultades para digerirla, lo que ha impulsado en las últimas décadas una expansión constante de los productos sin lactosa y de los alimentos enriquecidos en galactooligosacáridos, compuestos con efectos prebióticos beneficiosos para la salud intestinal. Detrás de esta tendencia se encuentra una enzima clave: la lactasa, capaz de romper el enlace entre glucosa y galactosa. Aunque la industria utiliza de forma habitual la lactasa procedente de la levaduraKluyveromyces lactis, desde hace años se buscan alternativas que puedan tener mejores propiedades, como por ejemplo una mayor termoestabilidad. Un ejemplo de ello es la β-galactosidasa TmLac deThermotoga maritima. Su extraordinaria resistencia térmica la convierte en una candidata ideal para procesos industriales en condiciones severas, aunque presenta un inconveniente importante: es menos eficiente que la lactasa de levadura en la hidrólisis de lactosa.
Cuando doy clase de Enzimología, siempre les comento a mis alumnos que las enzimas tienen una estructura tridimensional muy intrincada tan solo para forma una cavidad que forma el sitio catalítico. Todo ese andamiaje estructural es necesario para que las cadenas laterales de ciertos residuos se coloquen en una posición determinada en el espacio y acojan el sustrato que van a convertir en producto. ¿Pero y si pudiésemos aprovechar ese andamiaje para introducir un segundo sitio catalítico? Eso es lo que hemos hecho en el último trabajo que hemos presentado en el laboratorio de Ingeniería Molecular de Enzimas del Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos (CSIC), junto con el Barcelona Supercomputing Center, el Instituto de Química Física Blas Cabrera (CSIC) y el Instituto de Catálisis y Petroleoquímica (CSIC) y que hoy os quiero contar por aquí.
Llevo tiempo con ganas de escribir sobre uno de los últimos artículos en los que he colaborado con el ICMOL-UV. Se trata de la creación de unos nuevos nanomateriales capaces de degradar biopolímeros largos, concretamente el xilano. El reto de este nuevo material ha sido encapsular una enzima, la xilanasa, en una nanoestructura diseñada específicamente para acogerla, protegerla y permitir su reutilización, manteniendo al mismo tiempo la accesibilidad al sustrato en su interior. ¿Queréis saber más?
Hace unas semanas compartí con vosotros nuestra contribución en la lucha contra Listeria monocytogenes, a través de una publicación científica y una patente. Hoy quiero daros más detalles sobre nuestro trabajo, su relevancia y las repercusiones que podría tener. Por ello, os dejo el vídeo explicativo de la patente y una entrevista realizada para Grupo TV. Han sido días intensos y frenéticos, pero seguimos avanzando para que este aporte pueda llegar a la industria. Ojalá muy pronto os pueda mostrar una solución limpiadora que ya incluya nuestro cocktail enzimático.
Las toxiinfecciones alimentarias son un problema creciente de salud pública y seguridad alimentaria. Bacterias como Listeria monocytogenes, presentes en productos como embutidos, ahumados, lácteos y comidas precocinadas, generan continuas alertas relacionadas con alimentos contaminados. Combatirlas de manera eficaz y segura es un desafío para la industria alimentaria.
Actualmente, se emplean desinfectantes químicos como compuestos clorados, glutaraldehído, alquilaminas, alcoholes y sales de amonio cuaternario. Aunque eficaces, tienen importantes desventajas: dejan residuos tóxicos, representan riesgos para la salud humana y no se alinean con la tendencia hacia soluciones más sostenibles.
En nuestro grupo de investigación, hemos apostado por las enzimas como alternativas ecológicas e innovadoras. ¿Y si te dijera que la combinación de dos enzimas puede ser la clave para combatir Listeria?
La fibrilación amiloide de proteínas es un fenómeno que ha captado la atención de los científicos debido a su implicación en diversas enfermedades humanas, como el Alzheimer, el Parkinson e incluso la diabetes tipo 2. Estas enfermedades están caracterizadas por la acumulación de fibras amiloides, que son agregados de proteínas mal plegadas. En este artículo que os traigo hoy al blog, y del cual soy coautor, exploramos la formación de fibras amiloides en dos β-glucosidasas, BglA y BglB, pertenecientes a la familia 1 de las glicosil hidrolasas (GH1).
Como bien sabéis, la celulosa es, junto con la quitina, el polímero más abundante sobre la corteza terrestre. La humanidad ha utilizado este material y sus derivados a lo largo de toda la historia. Obtener celulosa relativamente pura es necesario para ciertas aplicaciones, y hasta el momento, su obtención ha ido muchas veces ligada al uso de químicos agresivos que generaban residuos y problemas medioambientales. En la actualidad se está trabajando para obtener celulosa y otros subrpoductos, de una forma más compatible con el medio ambiente, y por otro lado, obtenerla a partir de fuentes que no supongan un impacto sobre los ecosistemas, es decir, utilizar residuos y subproductos de otras industrias.
En este artículo que hoy os presento, y en el que nuestro laboratorio ha contribuido, se ha explorado el aprovechamiento sostenible de residuos de paja de arroz para la obtención de productos de alto valor. Y para ello se combinan tres tratamientos distintos: la ozonización (O), la alcalinización suave (A) y el tratamiento enzimático (E). Estos tratamientos se han aplicado en distinto orden y los resultados han sido distintos.
Que este año está siendo frenético en muchos aspectos de mi vida, los que me conocen, ni lo dudan... Pero he intentado hacer un hueco para contaros un proyectito que tenemos entre manos, y que me hace mucha ilusión por ser el primer proyecto (aunque modesto) en el que soy en Investigador Principal.
La Glucosa Oxidasa (GOX) es una enzima clave que cataliza la oxidación de la α-D-glucosa a D-glucono-1,5-lactona, generando peróxido de hidrógeno como subproducto. Esta enzima tiene una amplia variedad de aplicaciones biotecnológicas, que van desde sensores de glucosa hasta industrias alimentarias, farmacéuticas y textiles.
Tradicionalmente, la GOX se produce en hongos como el Aspergillus niger. En algunos estudios se ha intentado buscar alternativas como las levaduras, pero los resultados han sido muy limitados y en cantidades solamente aptas para la investigación.
¡He de reconocer que he estado desconectado del blog durante unos meses, pero tengo una noticia emocionante para compartir! En el mes de marzo, fui galardonado con el XVIII Premio Científico-Técnico "Ciudad de Algemesí" en la categoría de joven investigador de la Ribera Alta. Quería dedicar unos minutos para contaros sobre este logro, aunque ha habido diversas circunstancias, incluyendo la paternidad, que me han mantenido ocupado y sin tiempo para hacerlo hasta ahora. Además, confieso que a veces me resulta difícil hablar de mí mismo.
El título de mi trabajo premiado es "Pescando xilanasas extremófilas, del ordenador a la bancada del laboratorio". En este estudio, me he centrado en los trabajos que he desarrollado en los últimos años en el laboratorio de Estructura y Función de Enzimas en el Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos, bajo la dirección del Dr. Julio Polaina.
El certamen del Premio Científico-Técnico "Ciudad de Algemesí" ha brindado durante dieciocho ediciones la oportunidad a jóvenes investigadores, como yo, de mostrar sus trabajos de investigación. Para participar, los trabajos deben cumplir una serie de requisitos establecidos por las bases de la convocatoria. En mi caso, he presentado los resultados de los esfuerzos realizados por nuestro grupo en el marco del proyecto europeo WOODZYMES. Nuestro objetivo ha sido buscar nuevas enzimas, especialmente xilanasas, que posean las características necesarias, como termoestabilidad extrema y estabilidad a pH alcalino, para ser utilizadas en la industria del papel y la madera. De esta manera, buscamos reducir el uso de químicos convencionales y avanzar hacia una química más sostenible y respetuosa con el medio ambiente.
Aprovecho esta oportunidad para expresar mi agradecimiento al ayuntamiento de Algemesí por este reconocimiento que, sinceramente, me llena de ilusión. Especialmente considerando que era mi penúltimo año de elegibilidad para participar. Este premio me motiva a seguir trabajando en este campo, a pesar de la falta de estabilidad laboral, la incertidumbre constante y la escasez de financiación para la investigación, en relación a los resultados que luego se nos exigen.
Quiero felicitar también al resto de los premiados y a aquellos que recibieron menciones especiales. Todos presentaron trabajos con títulos realmente interesantes, lo cual demuestra la calidad y diversidad de la investigación que se está llevando a cabo.
Por último, recordar que pese a que soy la cara visible del premio (y básicamente por ser el joven...), la investigación lleva todo un equipo detrás, y que a pesar de que unos puedan llevar más peso de la investigación, el resto son parte imprescindible de todo el proceso. Sin ellos no sería posible alcanzar este tipo de logros.
Os dejo un vídeo de la noticia y del acto. La podéis ver a partir del minuto 13:17:
Cuántas veces en nuestras vidas habremos tenido una hoja de papel blanco entre las manos. Desde bien pequeños nos hacían dibujar en ellas y de bien mayores han sido nuestra peor pesadilla al tener que rellenarlas con nuestra sabiduría ante un examen de la facultad.
Todo el mundo sabe que el papel viene de los árboles, concretamente de la celulosa. Pero nadie se detiene a pensar cómo algo que en principio es marrón, se convierte en algo completamente blanco. El blanqueamiento de la pulpa de papel es uno de los pasos más importantes en esta industria, pero desgraciadamente, también es uno que usa químicos bastante agresivos como es el dióxido de cloro.
Gracias al descubrimiento de una nueva xilanasa alcalófila y termorresistente se podría reducir el uso de este compuesto, haciendo el proceso más amigable para el medio ambiente. Hoy quería mostraros los resultados que han obtenido las industrias con el uso de la enzima desarrollada en el grupo donde trabajo y un video en dónde explicamos su importancia y qué es capaz de hacer.
Hoja de Nicotiana benthamiana recién infectada. Créditos: María Nicolau-Sanús
Cuando pensamos en producción de enzimas pensamos en bacterias, concretamente en E.coli. Este organismo se ha convertido en los últimos años en la plataforma preferente para la sobreexpresión de enzimas. Sin embargo, no siempre es el huésped más adecuado para la producción de enzimas secretables o procedentes de células eucariotas. Como alternativa, las plantas se están convirtiendo en una plataforma de producción cada vez más prometedora. Si a ello sumamos que existen técnicas con las que podemos obtener la enzima prácticamente pura todavía tenemos más motivos para prestar atención.
Que las enzimas están siendo la solución para muchos de los problemas cotidianos está más que demostrado. Participan en la elaboración de muchos de los alimentos, en la síntesis de muchos medicamentos, están presentes en productos de limpieza, y también podrían ser una buena solución para la celiaquía.
SONOS, para los más sibaritas del audio en alta fidelidad es una marca de altavoces, sin embargo, en el campo de la bioquímica y la biología molecular son las siglas de un nuevo interruptor molecular, al igual que lo es la fosforilación/desfosforilación en las proteínas kinasas. ¿Quieres conoces un poco más?
Lo reconozco, tengo esto un poco abandonado. El trabajo y las clases en la universidad no perdonan. Pero esta vez debo hacer un hueco para dar una buena noticia. Como ya sabéis, soy asiduo (adicto) a la fotografía, y siempre intento combinarlo con mi trabajo y la divulgación científica. Este año he participado de nuevo en el concurso de FOTCIENCIA18.
Este concurso intenta acercar la tecnología y la ciencia a través de la fotografía, utilizándola como una herramienta de divulgación. El reto es conseguir una imagen de calidad fotográfica impecable, que sea capaz de transmitir un mensaje y que a la vez vaya acompañada de un texto divulgativo/explicativo.
Llevo unos cuantos años siendo seleccionado para formar parte del catálogo. El año pasado estuve en el podio de FOTCIENCIA17 en la modalidad de nutrición y alimentación (aquí). Y este año he tenido la suerte, de entre un montón de fotos fantásticas y de muy buena calidad, ser seleccionado para este mismo galardón.
He de reconocer que el día que tomé esa imagen, cuando vi el girasol, sabía que iba a presentarla al concurso. Yo mismo se lo comenté a mi compañero de aventuras...lo que no sabía es que iba a ganar. De todas las fotos presentadas era una de mis favoritas y el jurado me ha dado parcialmente la razón. Os dejo el texto que acompaña la foto. Y adjunto también al final de la entrada un vídeo con las fotos seleccionadas este año, incluyendo las ganadoras de todas las categorías. Mientras tanto, seguiré pensando nuevas fotos para nuevos certámenes e intentaré parar el tiempo con mis pequeñas máquinas.
Es innegable que el descubrimiento de la penicilina dio luz verde al uso de antibióticos para luchar contra las infecciones y que a lo largo de los años se han descubierto un amplio abanico de compuestos capaces de frenar el crecimiento de las bacterias.
Sin embargo, en paralelo, ha habido un incremento de las bacterias patógenas resistentes a estos biocidas y antibióticos. Cada vez es más común ver en las redes sociales a sanitarios mostrando, con mucho pesar, análisis de pacientes con bacterias multiresistentes que no responden a ninguno de los tratamientos más comunes. Esto se debe al mal uso que se ha hecho de los antibióticos, tanto en el ámbito hospitalario/ambulatorio como en la industria de los alimentos, forzando a que, por selección natural, hayan surgido cepas resistentes, patógenas o no, que pueden intercambiar los genes de resistencia entre ellas. No obstante, hay alternativas que podrían utilizarse sin la contrapartida de las resistencias.
Cuando ves que se habla de estructura de proteínas en medios generalistas, como por ejemplo el periódico El País es que algo "gordo" esta pasando en este campo, y si buscas información y ves que un mismo grupo ha sido capaz de publicar dos artículos con pocos días de diferencia en la revista Nature, es que realmente puede ser un punto de inflexión en el campo de la estructura de proteínas. ¿Qué se ha conseguido realmente?
Hace unos meses publiqué en este mismo blog una entrada titulada "En búsqueda de la superxilanasa". En ella os explicaba nuestro papel en el proyecto WoodZymes. Un proyecto europeo basado en la bioeconomía sostenible en el contexto de la madera y la pulpa de papel. El objetivo del proyecto es encontrar nuevos usos a los subproductos de esta industria y sustituir la química tradicional por una química más sostenible, basada en el uso de enzimas. Tras el estudio de otra familia de xilanasas, la GH10, se ha encontrado una xilanasa, que no sabemos si es la superxilanasa "definitiva" pero apunta maneras...
Si hay algo que les chifla a los gatos son dos cosas: las cajas vacías y la hierba gatera. La hierba gatera se ha utilizado durante muchos años, además de cómo juguete para gatos, como repelente para insectos. No obstante, hasta hoy, no se conocía el mecanismo por el cual se producía el efecto repelente.
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